rénitale : facteurs affectant le travail des enzymes et leurs inhibiteurs

— facteurs affectant le travail des enzymes (freepic)

YOGYAKARTA - Les aliments que nous consommons peuvent être digérés rapidement et efficacement grâce à l'enzyme, une molécule magique qui est la clé de divers processus biologiques.

, mais savez-vous que la performance d’enzymes n’est pas toujours constante? Alors, quels facteurs affectent le travail d’enzymes? Cet article révélera les secrets derrière le travail des enzymes dans le maintien de la santé du corps.

anacadémie, l'activité de l'enzyme peut être influencée par divers facteurs, tels que la température, le RH et la concentration des sous-traits.

rénime fonctionne le mieux dans certaines régions de température et de RH, et des conditions inoptimales peuvent conduire à la perte de sa capacité à se joindre au substrat. En plus de détails, voici l’explication:

rénulation : une augmentation de la température accélère généralement la réaction, tandis que une diminution de température ralentit la réaction. Cependant, une température trop élevée peut provoquer la perte de sa forme (dénaturation) et l’arrêt de fonctionner.

rénime. Chaque enzyme a une gamme de RH optimale. Les changements en HH en dehors de cette gamme ralentiront l’activité de l’enzyme. Des valeurs de RH extrêmes peuvent provoquer la dénaturation de l’enzyme.

rénulation accrue des concentrations en enzymes accélérera les réactions, tant qu’il y a encore des sous-stations disponibles pour les liaux.

si tous les sous-stations sont attachées, la réaction ne sera pas plus rapide, car il n’y a pas de sous-stations supplémentaires à se joindre par l’enzyme.

rée de la concentration des sous-stres augmentera également le taux de réaction à un certain point. Après que tous les enzymes soient liés au substrat, l’augmentation du substrat n’affectera pas le taux de réaction, car les enzymes disponibles ont été saturés et fonctionnent à une vitesse maximale.

vous pouvez lire un article qui décrit comment fonctionnent les enzymes dans notre corps.

rénal, en particulier, parmi les deux, les enzymes sont plus spécifiques que d’autres et ne reçoivent qu’un seul substrat particulier.

Entre-temps, il existe des enzymes qui peuvent travailler sur diverses molécules tant que ces molécules contiennent le type de lien ou de groupe chimique qui est la cible des enzymes.

rénit ou réactif, et ne s’épuisent pas pendant la réaction. Après que l’enzyme s’est attaché au substrat et a catalyse la réaction, l’enzyme est libérée dans un état impair et peut être réutilisée pour d’autres réactions. Cela signifie que dans chaque réaction, il n’est pas nécessaire d’avoir un ratio de 1:1 entre les molécules d’enzyme et le substrat.

rons en enzyme est une molécule qui interagit avec des enzymes ( temporairement ou permanentement) et réduit le taux de réactions (inhibites) catalyseées par des enzymes ou empêchent une enzyme de fonctionner normalement.

al est une forme similaire aux sous-stres et en concurrence avec les sous-stres pour occuper le site actif de l’enzyme. Cet inhibiteur empêche la formation d’un complexe enzyme-sousputé, de sorte que le nombre de sous-stres pouvant se se se liener à l’enzyme réduit, et le taux de réaction diminuit.

al est associé à des sites en dehors des sites actifs, appelés sites alostriques. Ces liens modifient la structure de l’enzyme afin que les complexes enzyme-sousputés (ES) ne se forment pas à un rythme normal, et que la formation du produit se réduise.

rénal. Cet inhibiteur ne peut pas se liener à des enzymes libres, mais uniquement à des complexes enzymes-sousputés (ES). Le complexe ES formé devient objectifiquement inactif. Ce type d’inhibition est rare mais peut être trouvé dans les enzymes multiymériques.

ronyme : Certains inhibiteurs en enzyme sont associés négativement au site actif de l’enzyme et inhibent l’activité totale de l’enzyme. Ces inhibitions sont irréversibles (permanentes).

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